Меню

Заполните таблицу функция белков структурная

Заполните таблицу функция белков структурная

Урок изучения нового материала в 10-м классе. Данный материал учащиеся уже изучали в 9 классе, поэтому некоторые понятия им уже известны. Соответственно с ребятами ведется диалог о строении и функциях белков. С помощью учителя учащиеся узнают о классификации ферментов.

Для того, чтобы активизировать деятельность учащихся на уроке, приводятся интересные факты о белках, которые помогают ребятам и нацеливают их на дальнейшее усвоение нового материала. Так же для этих целей предлагается провести лабораторную работу. На данном уроке основная масса изучаемого материала записывается в виде таблиц, схемы, которые учитель строит в ходе урока вместе и учениками. Качество изучаемого материала проверяется в виде фронтального опроса. Урок рассчитан как на детей-аудиалов, так и визуалов.

Цель урока: дать представление о строении и функции белков.

Задачи: продолжить расширение и углубление знаний важнейших органических веществах клетки на основе изучения строения и функции белков, сформировать знания функциях белков и их важнейшей роли в органическом мире, продолжить формирование умения выявлять связи между строением и функциями веществ.

Основные понятия: белки, протеины, протеиды, пептид, пептидная связь, простые и сложные белки, первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков денатурация.

Средства обучения: таблицы по общей биологии, иллюстрирующие строение молекул белков; лабораторное оборудование для проведения лабораторной работы “Расщепление пероксида водорода с помощью ферментов, содержащихся в плетках листа элодеи”.

I. Изучение нового материала.

1. Рассказ учителя (или фрагмент лекции) об особенностях строения молекул белков как биополимеров, состоящих из большого количества разных аминокислот, между которыми происходит полимеризация на основе пептидной связи. Зарисовка и запись на доске и в тетрадях учащихся.

2. Самостоятельное изучение учащимися текста учебника (С.42) о классификации белков.

3. Беседа об уровнях организации белковой молекулы и химической основы каждого из четырех уровней (структур) этой молекулы, о денатурации как утрате белковой молекулы своей природной структуры.

Структура белковой молекулы.

Структура белка Характеристика Тип связи Схема (учащиеся рисуют самостоятельно)
Первичная Линейная структура – последовательность аминокислот в полипептидной цепи, которая определяет все другие структуры молекулы, а также свойства и функции белка. Пептидная.
Вторичная Закручивание полипептидной цепи в спираль или складывание в “гармошку”. Водородные связи.
Третичная Глобулярный белок: упаковка вторичной структуры в глобулу;
фибриллярный белок: несколько вторичных структур, уложенных параллельными слоями, или скручивание нескольких вторичных структур наподобие каната в суперспираль.
Ионные, водородные, дисульфидные, гидрофобные.
Четвертичная Встречается редко. Комплекс из нескольких третичных структур органической природы и неорганическое вещество, например, гемоглобин. Ионные, водородные, гидрофобные.

4. Рассказ учителя о многообразии функций белков с краткой записью в тетрадях сущности функций: структурной, ферментативной, транспортной, защитной, регуляторной, энергетической, сигнальной.

5. Лабораторная работа “Расщепление пероксида водорода с помощью ферментов, содержащихся в клетках листа элодеи”.

а. Приготовьте микропрепарат листа элодеи и рассмотрите его под микроскопом.
б. Капните на микропрепарат немного пероксида водорода и еще раз рассмотрите, в каком состоянии находятся клетки листа элодеи.
в. Объясните, с чем связано выделение пузырьков из теток листа, что это за газ, на какие вещества может расщепиться пероксид водорода, какие ферменты участвуют в этом процессе?
г. Капните каплю пероксида на предметное стекло и, рассмотрев его под микроскопом, опишите наблюдаемую, картину. Сравните состояние пероксида водорода в листе элодеи и на стекле, сделайте выводы.

По завершении лабораторной работы следует провести беседу о биохимических реакциях, протекающих при участии белковых катализаторов-ферментов как основе жизнедеятельности клеток и организмов.

Химические свойства белков обусловлены их различным аминокислотным составом. Существуют белки хорошо растворимые в воде и совершенно нерастворимые, химически активные и устойчивые к действию различных агентов, способные укорачиваться и растягиваться и т. д.

Под влиянием различных факторов – высокой температуры, действия химических веществ, облучения, механического воздействия – может произойти разрушение структур белковой молекулы. Нарушение природной структуры белка называется денатурацией. Если воздействие перечисленных факторов было недолгим и несильным, то белок может вернуть свою природную структуру – обратимая денатурация (ренатурация), если же воздействие было долгим или сильным, то происходит нарушение не только третичной и вторичной структур, но и первичной – необратимая денатурация (рис. 3).

Функция Характеристика
1. Строительная (структурная). Входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки (липопротеиды и гликопротеиды), участвуют в образовании стенок кровеносных сосудов, хрящей, сухожилий (коллаген) и волос (кератин).
2. Двигательная Обеспечивается сократительными белками (актин и миозин), которые обуславливают движение ресничек и жгутиков, сокращение мышц, перемещение хромосом при делении клетки, движение органов растений.
3. Транспортная. Связывают и переносят с током крови многие химические соединения, например, гемоглобин и миоглобин транспортируют кислород, белки сыворотки крови переносят гормоны, липиды и жирные кислоты, различные биологически активные вещества.
4. Защитная. Выработка антител (иммуноглобулинов) в ответ на проникновение в нее чужеродных веществ (антигенов), которые обеспечивают иммунологическую защиту; участие в процессах свертывания крови (фибриноген и протромбин).
5, Сигнальная (рецепторная). Прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку за счет изменения третичной структуры встроенных в мембрану белков в ответ на действие факторов внешней среды. Например, гликопротеины (встроены в гликокал икс), опсин (составная часть светочувствительных пигментов родопсина и йодопсина), фитохром (светочувствительный белок растений).
6. Регуляторная. Белки-гормоны оказывают влияние на обмен веществ, т. е. обеспечивают гомеостаз, регулируют рост, размножение, развитие и другие жизненно важные процессы. Например, инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, тироксин – физическое и психическое развитие и т.д.
7. Каталитическая (ферментативная). Белки-ферменты ускоряют биохимические процессы в клетке.
К. Запасающая Резервные белки животных: альбумин (яйца) запасает воду, ферритин – железо в клетках печени, селезенки; миоглобин – кислород в мышечных волокнах, казеин (молоко) и белки семян – источник питания для зародыша.
9. Пищевая (основной источник аминокислот). Белки пищи – основной источник аминокислот (особенно незаменимых) для животных и человека; казеин (белок молока) – основной источник аминокислот для детенышей млекопитающих.
10. Энергетическая. Являются источником энергии – при окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии, но организм использует белки в качестве источника энергии очень редко, например, при длительном голодании.

Ферменты (энзимы) – это специфические белки, которые присутствуют во всех живых организмах и играют роль биологических катализаторов.

Химические реакции в живой клетке протекают при умеренной температуре, нормальном давлении и нейтральной среде. В таких условиях реакции синтеза или распада веществ протекали бы очень медленно, если бы не подвергались воздействию ферментов. Ферменты ускоряют реакцию без изменения ее общего результата за счет снижения энергии активации. Это означает, что в их присутствии требуется значительно меньше энергии для придания реакционной способности молекулам, которые вступают в реакцию. Ферменты отличаются от химических катализаторов высокой степенью специфичности, т. е. фермент катализирует только одну реакцию или действует только на один тип связи. Скорость ферментативных реакций зависит от многих факторов – природы и концентрации фермента и субстрата, температуры, давления, кислотности среды, наличия ингибиторов и т.д.

Группа Катализируемые реакции, примеры
Оксидоредуктазы. Окислительно-восстановительные реакции: перенос атомов водорода (Н) и кислорода (О) или электронов от одного вещества к другому, при этом окисляется первый и восстанавливается второй. Участвуют во всех процессах биологического окисления, например, вдыхании: АН + В А ВН (окисленный) или А + О АО (восстановленный).
Трансферазы. Перенос группы атомов (метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы) от одного вещества к другому. Например, перенос остатков фосфорной кислоты от АТФ на глюкозу или фруктозу под действием фототрансфераз:
АТФ + глюкоза глюкозо-6-фосфат + АДФ.
Гидролазы. Реакции расщепления сложных органических соединений на более простые путем присоединения молекул воды в месте разрыва химической связи (гидролиз). Например, амилаза (гидролизирует крахмал), липаза (расщепляет жиры), трипсин (расщепляет белки) и др.:
АВ + Н 20 АОН + ВН.
Лиазы Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, C-N, С-О, C-S. Например, декарбоксилаза отщепляет карбоксильную группу:
Изомеразы Внутримолекулярные перестройки, превращение одного изомера в другой (изомеризация):
глюкозо-6-фосфат глюкозо-1-фосфат.
Лигазы (синтетазы) Реакции соединения двух молекул с образованием новых связей С–О, С–S, С–N, С–С, с использованием энергии АТФ. Например, фермент валин-тРНК-синтетаза, под действием которого образуется комплекс валин– тРНК:
АТФ + валин + тРНК АДФ + Н 3Р0 4 + валин-тРНК.

Механизм действия фермента представлен на рис. 4. В молекуле каждого фермента имеется активный центр – это один или более участков, в которых происходит катализ за счет тесного контакта между молекулами фермента и специфического вещества (субстрата). Активным центром выступает или функциональная группа (например, ОН-группа), или отдельная аминокислота. Активный центр может формироваться связанными с ферментом ионами металлов, витаминами и другими соединениями небелковой природы – коферментами или кофакторами. Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные субстраты в силу их идеального соответствия (комплементарности) друг другу.

Молекула фермента изменяет глобулярную форму молекулы субстрата. Молекула субстрата, присоединяясь к ферменту, тоже в определенных пределах изменяет свою конфигурацию для увеличения реакционности функциональных групп центра.

На заключительном этапе химической реакции фермент-субстратный комплекс распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Освободившийся при этом активный центр может принимать новые молекулы субстрата.

II. Обобщающая беседа об основополагающей роли белков как самых необходимых химических соединений для жизней деятельности всего живого на Земле.

III. Закрепление знаний в процессе беседы с помощью следующих вопросов:

  1. Какие органические вещества клетки можно назвать самыми важными?
  2. Каким образом создается бесконечное разнообразие белков?
  3. Что собой представляют мономеры биополимера белка?
  4. Как формируется пептидная связь?
  5. Что собой представляет первичная структура белка?
  6. Каким образом происходит переход первичной структуры молекул белка во вторичную, а затем– в третичную и четвертичную?
  7. Какие функции могут выполнять белковые молекулы?
  8. Чем обусловлено многообразие функций белковых молекул?
  9. Приведите примеры белков, выполняющих самые разные функции. При ответе можно использовать следующую схему:
Читайте также:  Таблица фамилия путешественников открытия значение

Биологические функции белков.

Многие молекулы очень велики и по длине, и по молекулярной массе. Так, молекулярная масса инсулина – 5700, белка-фермента рибонуклеазы – 127 ООО, яичного альбумина – 36 ООО, гемоглобина – 65 ООО. В состав различных белков входят самые разные аминокислоты. Набор всех двадцати видов аминокислот содержит: казеин молока, миозин мышц и альбумин яйца. В белке-ферменте рибонуклеазе – 19, в инсулине – 18 аминокислот. Коллективу ученых под руководством академика Ю.А. Овчинникова удалось расшифровать сложную структуру белка родопсина, ответственного за процесс зрительного восприятия.

Кровь осьминогов, моллюсков и пауков имеет голубой цвет, потому что переносчиком кислорода у них служит не красный гемоглобин, содержащий атомы железа, а гемоцианин с атомами меди.

Почти половина необходимых нам белков, углеводов, 70–80% витаминов, значительное количество минеральных солей, аминокислот и других питательных элементов содержится в хлебе.

Американские ученые выделили из растения (семейство Пентадипландовых), произрастающего в Западной Африке, белок, который слаще сахара в 2 тыс. раз. Этот шестой известный науке сладкий белок, названный бразеином, содержится в плодах, которые с большой охотой поедают местные обезьяны. Биохимики расшифровали строение молекул сладкого белка, в каждой из них содержится 54 аминокислотных остатка.

IV. Домашнее задание: Изучить § 11, ответить на вопросы на с. 46. Приготовить сообщения или рефераты на темы: “Белки – биополимеры жизни”, “Функции белков – основа жизнедеятельности каждого организма на Земле”, “Денатурация и ренатурация, ее практическое значение”, “Многообразие ферментов, их роль в жизнедеятельности клеток и организмов” и др.

  1. Каменский А.А.Общая биология 10–11: учеб.для общеобразоват. учреждений.– М.:Дрофа, 2006.
  2. Козлова Т.А. Тематическое и поурочное планирование по биологии к учебнику А.А.Каменского и др. “Общая биология 10–11”. – М.: Издательство “Экзамен”, 2006.
  3. Биология. Общая биология. 10–11 классы: рабочая тетрадь к учебнику Каменского А.А. и др. “Общая биология 10–11”– М.: Дрофа, 2011.
  4. Кириленко А.А. Молекулярная биология. Сборник заданий для подготовки к ЕГЭ: уровни А,В,С: учебно-методическое пособие. – Ростов н/Д: Легион, 2011.

Источник



Строение и функции белков

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

  • Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
  • Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры белка.

Функции белков

Их очень много, например:

  • Ферментативная (каталитическая) – белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку (комплементарность, специфичность).
  • Строительная (структурная) – клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
  • Защитная – антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Еще можно почитать

Задания части 1

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп

БЕЛКИ
1. Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных

1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

2. Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Выберите только особенности строения белковой молекулы.
1) содержит атомы фосфора
2) состоит из аминокислот
3) мономеры удерживаются пептидными связями
4) состоит из одинаковых по строению мономеров
5) изменяет форму под действием температуры
6) четвертичная структура состоит из нескольких молекул

БЕЛКИ КРОМЕ
1. Все перечисленные признаки, кроме двух, можно использовать при описании яичного белка альбумина. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) состоит из аминокислот
2) пищеварительный фермент
3) денатурирует обратимо при варке яйца вкрутую
4) мономеры связаны пептидными связями
5) молекула образует первичную, вторичную и третичную структуры

2. Все перечисленные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания молекулы белка. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) состоит из нуклеотидов
2) может иметь форму глобулы
3) имеет третичную и четвертичную структуры
4) образуется в ядре
5) бывают глобулярные и фибриллярные

Гемоглобин

БЕЛКИ КРОМЕ РИС
1. Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот

Глобула

2. Все перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания изображённой на рисунке структуры. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) вторичная структура молекулы белка
2) удерживается только пептидными связями
3) определяется методом рентгеноструктурного анализа
4) представляет собой глобулу
5) может выполнять ферментативные функции

Глобула

3. Все перечисленные ниже характеристики, кроме двух, используют для описания изображенной на рисунке молекулы органического вещества клетки. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) денатурация
2) репликация
3) транскрипция
4) аминокислоты
5) водородные связи

СТРУКТУРЫ БЕЛКА
Установите соответствие между характеристикой и структурой белка: 1) первичная, 2) третичная. Запишите цифры 1 и 2 в порядке, соответствующем буквам.

А) молекула в форме глобулы или фибриллы
Б) строгая последовательность аминокислотных остатков
В) аминокислотные остатки соединены только пептидными связями
Г) имеет дисульфидные мостики между радикалами аминокислот
Д) при ее разрушении наступает необратимая денатурация
Е) пространственная конфигурация полипептидной цепи

РЕГУЛЯТОРНАЯ — СТРУКТУРНАЯ
Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная

А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

ФЕРМЕНТАТИВНАЯ
1. Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки

2. Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Ферменты – это вещества, которые
1) вырабатываются в железах внутренней секреции
2) являются белками
3) поступают в организм, как правило, вместе с пищей
4) являются в организме источником энергии
5) ускоряют протекание химических реакций
6) у человека выполняют свои функции при температуре около 36 градусов

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Функциями белков в организме человека являются

1) строительная
2) передача наследственных признаков
3) защитная
4) запасающая
5) ферментативно-каталитическая
6) хранение генетической информации

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ КРОМЕ
Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами

Гемоглобин

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная

Читайте также:  Полуавтоматическая сварка таблица швов

Гемоглобин

Рассмотрите схему химического вещества. Укажите (А) название класса органических веществ, (Б) уровень организации полимерной молекулы и (В) название мономеров, из которых состоит данная молекула. Для каждой буквы выберите соответствующий термин из предложенного списка.
1) ДНК
2) белок
3) альфа-спираль
4) вторичная структура
5) третичная структура
6) аминокислоты
7) нуклеотиды
8) рибоза

Первичная структура

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Первичная структура

Проанализируйте таблицу «Уровни организации белка». Для каждой ячейки, обозначенной буквой, выберите соответствующий термин из предложенного списка.
1) глобула
2) двойная спираль
3) эфирные
4) гидрофильные
5) пептидные
6) нитчатая
7) вторичная
8) четвертичная

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связями. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями – мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Источник

Тема 2.5 Органические вещества. Углеводы. Белки. — 10-11 класс, Сивоглазов (рабочая тетрадь часть 1)

1. Дайте определения понятий.
Углеводы – органические вещества, содержащие карбонильную группу и несколько гидроксильных групп.
Моносахарид – простой углевод, при гидролизе не расщепляющийся на более простые соединения.
Дисахарид – углевод, представляющий собой соединений из двух моносахаридов.

2. Дополните схему «Разнообразие углеводов в клетке».

10-11-2-5-2

3. Рассмотрите рисунок 11 учебника и приведите примеры моносахаридов, в состав которых входит:
пять атомов углерода: рибоза, дезоксирибоза;
шесть атомов углерода: глюкоза, фруктоза.

4. Заполните таблицу.

Биологические функции моно- и дисахаридов

10-11-2-5-4

5. Назовите растворимые в воде углеводы. Какие особенности строения их молекул обеспечивают свойство растворимости?
Моносахариды (глюкоза, фруктоза) и дисахариды (сахароза). Их молекулы небольшого размера и полярные, поэтому растворимы в воде. Полисахариды образуют длинные цепи, которые в воде не растворяются

6. Заполните таблицу.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ ПОЛИСАХАРИДОВ

10-11-2-5-6

7. Полисахарид хитин входит в структуру клеточных стенок грибов и составляет основу наружного скелета членистоногих. С каким из известных вам полисахаридов он проявляет функциональное сходство? Ответ обоснуйте.
Хитин является веществом, очень близким по строению, физико-химическим свойствам и биологической роли к целлюлозе. Он выполняет защитную и опорную функции, содержится в клеточных стенках грибов, некоторых водорослей, бактерий.

8. Дайте определения понятий.
Полипептид — химическое вещество, состоящее из длинной цепи аминокислот, связанных пептидными связями.
Денатурация — потеря белками или нуклеиновыми кислотами их естественных свойств вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.
Ренатурация — восстановление (после денатурации) биологически активной пространственной структуры биополимера (белка или нуклеиновой кислоты).

9. Объясните утверждение: «Белки — носители и организаторы жизни».
По Энгельсу «Всюду, где есть встречаем жизнь, она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни. ». «Жизнь есть способ существования белковых тел. ».

10. Напишите общую структурную формулу аминокислоты. Объясните, почему мономер белка носит такое название.
RCH(NH2)COOH. Аминокислоты объединяют в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержат наряду с карбоксильной группой -COOH аминогруппу -NH2.

11. Чем отличаются друг от друга различные аминокислоты?
Аминокислоты отличаются друг т друга по строению радикала.

12. Заполните кластер «Многообразие белков и их функции».
Белки: гормоны, транспортные белки, ферменты, токсины, антибиотики, запасные белки, защитные белки, двигательные белки, структурные белки.

13. Закончите заполнение таблицы.

10-11-2-5-13

14. Пользуясь учебником, объясните суть высказывания: «Биохимические реакции, протекающие в присутствии ферментов, — основа жизнедеятельности клеток».
Белки-ферменты катализируют множество реакций, обеспечивают слаженность ансамбля клеток живых организмов, ускоряя во много раз скорость химических реакций.

15. Приведите примеры белков, участвующих в перечисленных процессах.
Бег, ходьба, прыжки – актин и миозин.
Рост – соматотропин.
Транспорт кислорода и углекислого газа в крови – гемоглобин.
Рост ногтей и волос – кератин.
Свертывание крови – протромбин, фибриноген.
Связывание кислорода в мышцах – миоглобин.

16. Установите соответствие между конкретными белками и их функциями.
1. Протромбин
2. Коллаген
3. Актин
4. Соматотропин
5. Гемоглобин
6. Инсулин
Роль в организме
A. Сократительный белок мышц
Б. Гормон гипофиза
B. Обеспечивает свертываемость крови
Г. Входит в состав волокон соединительной ткани
Д. Гормон поджелудочной железы
Е. Переносит кислород

10-11-2-5-16

17. На чем основано дезинфицирующее свойство этилового спирта?
Он разрушает белки (в т. ч. токсины) бактерий, приводит к их денатурации.

18. Почему вареное яйцо, погруженное в холодную воду, не возвращается к исходному состоянию?
Происходит необратимая денатурация белка куриного яйца под воздействием высокой температуры.

19. При окислении 1 г белков выделяется столько же энергии, сколько при окислении 1 г углеводов. Почему организм использует белки как источник энергии только в крайних случаях?
Функции белков – это, во-первых, строительная, ферментативная, транспортная функции, и только в крайних случаях организм использует или тратит белки на получение энергии, только тогда, когда в организм не поступают углеводы и жиры, когда организм голодает.

20. Выберите правильный ответ.
Тест 1.
Белки, увеличивающие скорость химических реакций в клетке:
2) ферменты;
Тест 2.
Мономер сложных углеводов — это:
4) глюкоза.
Тест 3.
Углеводы в клетке не выполняют функцию:
3) хранения наследственной информации.
Тест 4.
Полимер, мономеры которого располагаются в одну линию:
2) неразветвленный полимер;
Тест 5.
В состав аминокислот не входит:
3) фосфор;
Тест 6.
У животных гликоген, а у растений:
3) крахмал;
Тест 7.
У гемоглобина есть, а у лизоцима нет:
4) четвертичной структуры.

21. Объясните происхождение и общее значение слова (термина), опираясь на значение корней, его составляющих.

10-11-2-5-21

22. Выберите термин и объясните, насколько его современное значение соответствует первоначальному значению его корней.
Выбранный термин: дезоксирибоза.
Соответствие: термин соответствует значению. Это дезоксисахар — производное рибозы, где гидроксильная группа у второго атома углерода замещена водородом с потерей атома кислорода (дезокси — отсутствие атома кислорода).

23. Сформулируйте и запишите основные идеи § 2.5.
Углеводы и белки относятся к органическим веществам клетки. К углеводам относятся: моносахариды (рибоза, дезоксирибоза, глюкоза), дисахариды (сахароза), полисахариды (крахмал, гликоген, целлюлоза, хитин). В организме они выполняют функции: энергетическую, запасающую, структурная.
Белки, мономерами которых являются аминокислоты, имеют первичную, вторичную, третичную и часто четвертичную структуры. Выполняют в организме важные функции: являются гормонами, ферментами, токсинами, антибиотиками, запасными, защитными, транспортными, двигательными и структурными белками.

Источник

Строение и функции белков

Урок изучения нового материала в 10-м классе. Данный материал учащиеся уже изучали в 9 классе, поэтому некоторые понятия им уже известны. Соответственно с ребятами ведется диалог о строении и функциях белков. С помощью учителя учащиеся узнают о классификации ферментов.

Для того, чтобы активизировать деятельность учащихся на уроке, приводятся интересные факты о белках, которые помогают ребятам и нацеливают их на дальнейшее усвоение нового материала. Так же для этих целей предлагается провести лабораторную работу. На данном уроке основная масса изучаемого материала записывается в виде таблиц, схемы, которые учитель строит в ходе урока вместе и учениками. Качество изучаемого материала проверяется в виде фронтального опроса. Урок рассчитан как на детей-аудиалов, так и визуалов.

Цель урока: дать представление о строении и функции белков.

Задачи: продолжить расширение и углубление знаний важнейших органических веществах клетки на основе изучения строения и функции белков, сформировать знания функциях белков и их важнейшей роли в органическом мире, продолжить формирование умения выявлять связи между строением и функциями веществ.

Основные понятия: белки, протеины, протеиды, пептид, пептидная связь, простые и сложные белки, первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков денатурация.

Средства обучения: таблицы по общей биологии, иллюстрирующие строение молекул белков; лабораторное оборудование для проведения лабораторной работы “Расщепление пероксида водорода с помощью ферментов, содержащихся в плетках листа элодеи”.

I. Изучение нового материала.

1. Рассказ учителя (или фрагмент лекции) об особенностях строения молекул белков как биополимеров, состоящих из большого количества разных аминокислот, между которыми происходит полимеризация на основе пептидной связи. Зарисовка и запись на доске и в тетрадях учащихся.

2. Самостоятельное изучение учащимися текста учебника (С.42) о классификации белков.

3. Беседа об уровнях организации белковой молекулы и химической основы каждого из четырех уровней (структур) этой молекулы, о денатурации как утрате белковой молекулы своей природной структуры.

Структура белковой молекулы.

Структура белка Характеристика Тип связи Схема (учащиеся рисуют самостоятельно)
Первичная Линейная структура – последовательность аминокислот в полипептидной цепи, которая определяет все другие структуры молекулы, а также свойства и функции белка. Пептидная.
Вторичная Закручивание полипептидной цепи в спираль или складывание в “гармошку”. Водородные связи.
Третичная Глобулярный белок: упаковка вторичной структуры в глобулу;
фибриллярный белок: несколько вторичных структур, уложенных параллельными слоями, или скручивание нескольких вторичных структур наподобие каната в суперспираль.
Ионные, водородные, дисульфидные, гидрофобные.
Четвертичная Встречается редко. Комплекс из нескольких третичных структур органической природы и неорганическое вещество, например, гемоглобин. Ионные, водородные, гидрофобные.
Читайте также:  Таблица производной простой функции это

4. Рассказ учителя о многообразии функций белков с краткой записью в тетрадях сущности функций: структурной, ферментативной, транспортной, защитной, регуляторной, энергетической, сигнальной.

5. Лабораторная работа “Расщепление пероксида водорода с помощью ферментов, содержащихся в клетках листа элодеи”.

а. Приготовьте микропрепарат листа элодеи и рассмотрите его под микроскопом.
б. Капните на микропрепарат немного пероксида водорода и еще раз рассмотрите, в каком состоянии находятся клетки листа элодеи.
в. Объясните, с чем связано выделение пузырьков из теток листа, что это за газ, на какие вещества может расщепиться пероксид водорода, какие ферменты участвуют в этом процессе?
г. Капните каплю пероксида на предметное стекло и, рассмотрев его под микроскопом, опишите наблюдаемую, картину. Сравните состояние пероксида водорода в листе элодеи и на стекле, сделайте выводы.

По завершении лабораторной работы следует провести беседу о биохимических реакциях, протекающих при участии белковых катализаторов-ферментов как основе жизнедеятельности клеток и организмов.

Химические свойства белков обусловлены их различным аминокислотным составом. Существуют белки хорошо растворимые в воде и совершенно нерастворимые, химически активные и устойчивые к действию различных агентов, способные укорачиваться и растягиваться и т. д.

Под влиянием различных факторов – высокой температуры, действия химических веществ, облучения, механического воздействия – может произойти разрушение структур белковой молекулы. Нарушение природной структуры белка называется денатурацией. Если воздействие перечисленных факторов было недолгим и несильным, то белок может вернуть свою природную структуру – обратимая денатурация (ренатурация), если же воздействие было долгим или сильным, то происходит нарушение не только третичной и вторичной структур, но и первичной – необратимая денатурация (рис. 3).

Функция Характеристика
1. Строительная (структурная). Входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки (липопротеиды и гликопротеиды), участвуют в образовании стенок кровеносных сосудов, хрящей, сухожилий (коллаген) и волос (кератин).
2. Двигательная Обеспечивается сократительными белками (актин и миозин), которые обуславливают движение ресничек и жгутиков, сокращение мышц, перемещение хромосом при делении клетки, движение органов растений.
3. Транспортная. Связывают и переносят с током крови многие химические соединения, например, гемоглобин и миоглобин транспортируют кислород, белки сыворотки крови переносят гормоны, липиды и жирные кислоты, различные биологически активные вещества.
4. Защитная. Выработка антител (иммуноглобулинов) в ответ на проникновение в нее чужеродных веществ (антигенов), которые обеспечивают иммунологическую защиту; участие в процессах свертывания крови (фибриноген и протромбин).
5, Сигнальная (рецепторная). Прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку за счет изменения третичной структуры встроенных в мембрану белков в ответ на действие факторов внешней среды. Например, гликопротеины (встроены в гликокал икс), опсин (составная часть светочувствительных пигментов родопсина и йодопсина), фитохром (светочувствительный белок растений).
6. Регуляторная. Белки-гормоны оказывают влияние на обмен веществ, т. е. обеспечивают гомеостаз, регулируют рост, размножение, развитие и другие жизненно важные процессы. Например, инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, тироксин – физическое и психическое развитие и т.д.
7. Каталитическая (ферментативная). Белки-ферменты ускоряют биохимические процессы в клетке.
К. Запасающая Резервные белки животных: альбумин (яйца) запасает воду, ферритин – железо в клетках печени, селезенки; миоглобин – кислород в мышечных волокнах, казеин (молоко) и белки семян – источник питания для зародыша.
9. Пищевая (основной источник аминокислот). Белки пищи – основной источник аминокислот (особенно незаменимых) для животных и человека; казеин (белок молока) – основной источник аминокислот для детенышей млекопитающих.
10. Энергетическая. Являются источником энергии – при окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии, но организм использует белки в качестве источника энергии очень редко, например, при длительном голодании.

Ферменты (энзимы) – это специфические белки, которые присутствуют во всех живых организмах и играют роль биологических катализаторов.

Химические реакции в живой клетке протекают при умеренной температуре, нормальном давлении и нейтральной среде. В таких условиях реакции синтеза или распада веществ протекали бы очень медленно, если бы не подвергались воздействию ферментов. Ферменты ускоряют реакцию без изменения ее общего результата за счет снижения энергии активации. Это означает, что в их присутствии требуется значительно меньше энергии для придания реакционной способности молекулам, которые вступают в реакцию. Ферменты отличаются от химических катализаторов высокой степенью специфичности, т. е. фермент катализирует только одну реакцию или действует только на один тип связи. Скорость ферментативных реакций зависит от многих факторов – природы и концентрации фермента и субстрата, температуры, давления, кислотности среды, наличия ингибиторов и т.д.

Группа Катализируемые реакции, примеры
Оксидоредуктазы. Окислительно-восстановительные реакции: перенос атомов водорода (Н) и кислорода (О) или электронов от одного вещества к другому, при этом окисляется первый и восстанавливается второй. Участвуют во всех процессах биологического окисления, например, вдыхании: АН + В А ВН (окисленный) или А + О АО (восстановленный).
Трансферазы. Перенос группы атомов (метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы) от одного вещества к другому. Например, перенос остатков фосфорной кислоты от АТФ на глюкозу или фруктозу под действием фототрансфераз:
АТФ + глюкоза глюкозо-6-фосфат + АДФ.
Гидролазы. Реакции расщепления сложных органических соединений на более простые путем присоединения молекул воды в месте разрыва химической связи (гидролиз). Например, амилаза (гидролизирует крахмал), липаза (расщепляет жиры), трипсин (расщепляет белки) и др.:
АВ + Н 20 АОН + ВН.
Лиазы Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, C-N, С-О, C-S. Например, декарбоксилаза отщепляет карбоксильную группу:
Изомеразы Внутримолекулярные перестройки, превращение одного изомера в другой (изомеризация):
глюкозо-6-фосфат глюкозо-1-фосфат.
Лигазы (синтетазы) Реакции соединения двух молекул с образованием новых связей С–О, С–S, С–N, С–С, с использованием энергии АТФ. Например, фермент валин-тРНК-синтетаза, под действием которого образуется комплекс валин– тРНК:
АТФ + валин + тРНК АДФ + Н 3Р0 4 + валин-тРНК.

Механизм действия фермента представлен на рис. 4. В молекуле каждого фермента имеется активный центр – это один или более участков, в которых происходит катализ за счет тесного контакта между молекулами фермента и специфического вещества (субстрата). Активным центром выступает или функциональная группа (например, ОН-группа), или отдельная аминокислота. Активный центр может формироваться связанными с ферментом ионами металлов, витаминами и другими соединениями небелковой природы – коферментами или кофакторами. Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные субстраты в силу их идеального соответствия (комплементарности) друг другу.

Молекула фермента изменяет глобулярную форму молекулы субстрата. Молекула субстрата, присоединяясь к ферменту, тоже в определенных пределах изменяет свою конфигурацию для увеличения реакционности функциональных групп центра.

На заключительном этапе химической реакции фермент-субстратный комплекс распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Освободившийся при этом активный центр может принимать новые молекулы субстрата.

II. Обобщающая беседа об основополагающей роли белков как самых необходимых химических соединений для жизней деятельности всего живого на Земле.

III. Закрепление знаний в процессе беседы с помощью следующих вопросов:

  1. Какие органические вещества клетки можно назвать самыми важными?
  2. Каким образом создается бесконечное разнообразие белков?
  3. Что собой представляют мономеры биополимера белка?
  4. Как формируется пептидная связь?
  5. Что собой представляет первичная структура белка?
  6. Каким образом происходит переход первичной структуры молекул белка во вторичную, а затем– в третичную и четвертичную?
  7. Какие функции могут выполнять белковые молекулы?
  8. Чем обусловлено многообразие функций белковых молекул?
  9. Приведите примеры белков, выполняющих самые разные функции. При ответе можно использовать следующую схему:

Биологические функции белков.

Многие молекулы очень велики и по длине, и по молекулярной массе. Так, молекулярная масса инсулина – 5700, белка-фермента рибонуклеазы – 127 ООО, яичного альбумина – 36 ООО, гемоглобина – 65 ООО. В состав различных белков входят самые разные аминокислоты. Набор всех двадцати видов аминокислот содержит: казеин молока, миозин мышц и альбумин яйца. В белке-ферменте рибонуклеазе – 19, в инсулине – 18 аминокислот. Коллективу ученых под руководством академика Ю.А. Овчинникова удалось расшифровать сложную структуру белка родопсина, ответственного за процесс зрительного восприятия.

Кровь осьминогов, моллюсков и пауков имеет голубой цвет, потому что переносчиком кислорода у них служит не красный гемоглобин, содержащий атомы железа, а гемоцианин с атомами меди.

Почти половина необходимых нам белков, углеводов, 70–80% витаминов, значительное количество минеральных солей, аминокислот и других питательных элементов содержится в хлебе.

Американские ученые выделили из растения (семейство Пентадипландовых), произрастающего в Западной Африке, белок, который слаще сахара в 2 тыс. раз. Этот шестой известный науке сладкий белок, названный бразеином, содержится в плодах, которые с большой охотой поедают местные обезьяны. Биохимики расшифровали строение молекул сладкого белка, в каждой из них содержится 54 аминокислотных остатка.

IV. Домашнее задание: Изучить § 11, ответить на вопросы на с. 46. Приготовить сообщения или рефераты на темы: “Белки – биополимеры жизни”, “Функции белков – основа жизнедеятельности каждого организма на Земле”, “Денатурация и ренатурация, ее практическое значение”, “Многообразие ферментов, их роль в жизнедеятельности клеток и организмов” и др.

  1. Каменский А.А.Общая биология 10–11: учеб.для общеобразоват. учреждений.– М.:Дрофа, 2006.
  2. Козлова Т.А. Тематическое и поурочное планирование по биологии к учебнику А.А.Каменского и др. “Общая биология 10–11”. – М.: Издательство “Экзамен”, 2006.
  3. Биология. Общая биология. 10–11 классы: рабочая тетрадь к учебнику Каменского А.А. и др. “Общая биология 10–11”– М.: Дрофа, 2011.
  4. Кириленко А.А. Молекулярная биология. Сборник заданий для подготовки к ЕГЭ: уровни А,В,С: учебно-методическое пособие. – Ростов н/Д: Легион, 2011.

Источник

Adblock
detector