Меню

Таблица констант диссоциации аминокислот



Общие свойства аминокислот

Кислотно-основные свойства. Эти свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме того, почти все методы выделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов в форме биполярных (амфотерных) ионов (цвиттерионов), а не в виде недиссоциированных молекул (последнюю структуру приводят для удобства представления, однако все аминокислоты при физиологических значениях рН имеют структуру цвиттериона).

Цвиттерион

При растворении в воде кристаллическая аминокислота, например аланин, может реагировать или как кислота (донатор протона):

Если радикалы аминокислот нейтральные, то они почти не оказывают влияния на диссоциацию α-карбоксильной группы или α-аминогруппы, и величины рК (отрицательный логарифм константы диссоциации) остаются относительно постоянными. Вследствие этого кривые диссоциации почти всех нейтральных аминокислот накладываются друг на друга и могут быть рассмотрены на примере аланина. Если к раствору аланина (например, 0,1 М) в воде постепенно прибавлять сильную кислоту (0,1 М раствор НСl) или сильную щелочь (0,1 М раствор NaOH), то получим кривую титрования аланина, типичную для всех нейтральных аминокислот (рис. 1.6).

Кажущиеся величины рК’ для α-карбоксильной группы и α-аминогрупп (т.е. значения рН, при которых эти группы в среднем наполовину диссоциированы) довольно сильно различаются, составляя pK1 = 2,34 и рК2 = 9,69. При низком значении рН (ниже pK1‘) почти все молекулы аланина являются полностью протонированными и несут положительный заряд. Другими словами, при высокой концентрации водородных ионов в растворе тенденция к диссоциации водорода из структуры аланина оказывается незначительной. Из кривой титрования видно, что точка перехода между ветвями кривой располагается при рН 6,02.

Источник

Таблица констант диссоциации аминокислот

АМИНОКИСЛОТЫ. ПЕПТИДЫ

Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, содержащие карбоксильную и аминогруппы. По взаимному расположению функциональных групп различают a -, b -, g — и т.д. аминокислоты. Аминокислоты, содержащие аминогруппу на конце цепи, называют w -аминокислотами.

1. Методы получения

!) Аммонолиз галогензамещенных кислот.

Метод используется для синтеза a -аминокислот из доступных a -галогензамещенных кислот.

2) Метод Штеккера- Зелинского

Включает стадии образования аминонитрила при взаимодействии альдегида с HCN и NH3 c последующим гидролизом его в аминокислоту. В качестве реагента применяют смесь NaCN и NH4Cl.

Метод применим для синтеза только a -аминокислот.

3) Алкилирование N-фталимидмалонового эфира

4) Присоединение аммиака к a , b -непредельным карбоновым кислотам.

Метод применим для синтеза b -аминокислот.

5) Из оксимов циклических кетонов перегруппировкой Бекмана.

Метод используется для синтеза w -аминокислот.

Аминокислоты дают реакции, характерные для карбоксильной и аминогрупп, и, кроме того, проявляют специфические свойства, которые определяются наличием двух функциональных групп и их взаимным расположением.

2.1. Кислотно-основные свойства

Аминокислоты содержат кислотный и основный центры и являются амфотерными соединениями. В кристаллическом состоянии они существуют в виде внутренних солей (биполярных ионов), которые образуются в результате внутримолекулярного переноса протона от более слабого основного центра (СОО — ) к более сильному основному центру (NH2).

Ионное строение аминокислот подтверждается их физическими свойствами. Аминокислоты – нелетучие кристаллические вещества с высокими температурами плавления. Они нерастворимы в неполярных органических растворителях и растворимы в воде. Их молекулы обладают большими дипольными моментами.

Форма существования аминокислот в водных растворах зависит от рН. В кислых растворах аминокислоты присоединяют протон и существуют преимущественно в виде катионов. В щелочной среде биполярный ион отдает протон и превращается в анион.

При некотором значении рН, строго определенном для каждой аминокислоты, она существует преимущественно в виде биполярного иона. Это значение рН называют изоэлектрической точкой (рI). В изоэлектрической точке аминокислота не имеет заряда и обладает наименьшей растворимостью в воде. Катионная форма аминокислоты содержит два кислотных центра (COOH и NH3 + ) и характеризуется двумя константами диссоциации рКа1 и рКа2. Значение рI определяется по уравнению:

2.2. Реакции по аминогруппе

Дезаминирование

Аминокислоты содержат первичную аминогруппу и подобно первичным аминам взаимодействуют с азотистой кислотой с выделением азота. При этом происходит замещение аминогруппы на гидроксильную.

Реакция используется для количественного определения аминокислот по объему выделившегося азота (метод Ван-Слайка).

Алкилирование и арилирование

При взаимодействии аминокислот с избытком алкилгалогенида происходит исчерпывающее алкилирование аминогруппы и образуются внутренние соли.

Аминокислоты арилируются 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ) в щелочной среде. Реакция протекает как нуклеофильное замещение в активированном ароматическом кольце.

Реакция используется для установления аминокислотной последовательности в пептидах.

Ацилирование

Аминокислоты взаимодействуют с ангидридами и хлорангидридами с образованием N-ацильных производных.

Реакция используется для защиты аминогруппы в синтезе пептидов. Такая защита должна легко сниматься, а амиды, как известно, гидролизуются в жестких условиях. При разработке методов синтеза пептидов были найдены защитные группы, которые легко удаляются путем гидролиза или гидрогенолиза.

трет-Бутоксикарбонильная защита (БОК-защита).

Легкость снятия защиты обусловлена устойчивостью бензил- и трет-бутил-катионов, которые образуются в качестве интермедиатов.

2.3. Реакции по карбоксильной группе

Декарбоксилирование

При сухой перегонке в присутствии гидроксида бария аминокислоты декарбоксилируются с образованием аминов.

Этерификация

Аминокислоты взаимодействуют со спиртами в присутствии газообразного HCl как катализатора с образованием сложных эфиров.

В отличие от самих аминокислот, их сложные эфиры – легко летучие соединения и могут быть разделены путем перегонки или газожидкостной хроматографии, что используется для анализа и разделения смесей аминокислот, полученных при гидролизе белков.

Получение галогенангидридов и ангидридов

При действии на защищенные по аминогруппе аминокислоты галогенидов фосфора или серы образуются хлорангидриды.

Реакция используется для активации карбоксильной группы при нуклеофильном замещении. Чаще для этой цели получают смешанные ангидриды, которые являются более селективными ацилирующими реагентами.

Реакция используется для активации аминогруппы в синтезе пептидов.

2.4. Специфические реакции аминокислот

Реакции с одновременным участием карбоксильной и аминогрупп идут, как правило, с образованием продуктов, содержащих термодинамически устойчивые 5-ти- и 6-тичленные гетероциклы.

Комплексообразование

a -Аминокислоты образуют прочные хелатные комплексы с ионами переходных металлов (Cu, Ni, Co, Cr и др.).

Отношение аминокислот к нагреванию

Превращения аминокислот при нагревании зависят от взаимного расположения карбоксильной и аминогруппы и определяются возможностью образования термодинамически стабильных 5-ти- 6-тичленных циклов

a -Аминокислоты вступают в реакцию межмолекулярного самоацилирования. При этом образуются циклические амиды – дикетопиперазины.

b -Аминокислоты при нагревании переходят a , b -непредельные кислоты.

g — и d -Аминокислот претерпевают внутримолекулярное ацилирование с образованием циклических амидов – лактамов.

Нингидриновая реакция

При взаимодействии a -аминокислот с трикетоном – нингидрином происходит одновременное окислительное дезаминирование и декарбоксилирование с образованием альдегида и окрашенного продукта конденсации.

Реакция используется для количественного анализа аминокислот методом фотометрии.

  1. a-Аминокислоты, входящие в состав белков

3.1. Строение и классификация

Природные аминокислоты отвечают общей формуле RCH(NH2)COOH и отличаются строением радикала R. Формулы и тривиальные названия важнейших аминокислот приведены в таблице. Для биологического функционирования аминокислот в составе белков определяющим является полярность радикала R. По этому признаку аминокислоты разделяют на следующие основные группы (см. таблицу).

Таблица47.1. Важнейшие a -аминокислоты RCH(NH2)COOH

Аминокислоты, содержащие неполярный радикал R

Аминокислоты, содержащие полярный неионогенный радикал R

Аминокислоты, содержащие полярный положительно заряженный радикал R

Аминокислоты, содержащие полярный отрицательно заряженный радикал R

Аминокислоты, содержащие неполярный радикал R. Такие группы располагаются внутри молекулы белка и обуславливают гидрофобные взаимодействия.

Аминокислоты, содержащие полярный неионогенный радикал R. Аминокислоты этого типа имеют в составе бокового радикала полярные группы, не способные к ионизации в водной среде (спиртовый гидроксил, амидная группа). Такие группы могут располагаться как внутри, так и на поверхности молекулы белка. Они участвуют в образовании водородных связей с другими полярными группами.

Аминокислоты, содержащие радикал R, способный к ионизации в водной среде с образованием положительно или отрицательно заряженных групп. Такие аминокислоты содержат в боковом радикале дополнительный основный или кислотный центр, который в водном растворе может соответственно присоединять или отдавать протон.

Читайте также:  Заполните таблицу 360 м мин

В белках ионогенные группы этих аминокислот располагаются, как правило, на поверхности молекулы и обуславливают электростатические взаимодействия.

3.2. Стереоизомерия.

Все природные a -аминокислоты (кроме глицина) являются хиральными соединениями. По конфигурации хирального центра в положении 2 аминокислоты относят D- или L-ряду.

Природные аминокислоты относятся к L-ряду.

Большинство аминокислот содержат один хиральный центр и имеют два стереоизомера. Аминокислоты изолейцин, треонин, гидроксипролин, 5-гидроксилизин и цистин содержат два хиральных центра и имеют (кроме цистина) 4 стереоизомера, из которых только один встречается в составе белков.

Так, из 4-х стереоизомеров треонина в природе встречается только (2S,3R)-2-амино-3-гидроксибутановая кислота.

Использование для построения белков только одного вида стереоизомеров имеет важное значение для формирования их пространственной структуры и обеспечения биологической активности.

a -Аминокислоты, полученные синтетическим путем, представляют рацемические смеси, которые необходимо разделять. Наиболее предпочтительным является ферментативный способ разделения с помощью ферментов ацилаз, способных гидролизовать N-ацетильные производные только L- a -аминокислот. Ферментативное расщепление проводят по следующей схеме.

Сначала рацемическую аминокислоту ацилируют уксусным ангидридом:

Затем рацемическую смесь ацетильных производных подвергают ферментативной обработке. При этом гидролизуется ацетильное производное только L-аминокислоты:

Полученная после ферментативного смесь легко разделяется, так как свободная L-аминокислота растворяется и в кислотах, и в щелочах, а ацилированная – только в щелочах.

3.3. Кислотно-основные свойства.

По кислотно-основным свойствам аминокислоты разделяют на три группы.

Нейтральные аминокислоты не содержат в радикале R дополнительных кислотных или основных центров, способных к ионизации в водной среде. В кислой среде они существуют в виде однозарядного катиона и являются двухосновными кислотами по Бренстеду. Как видно на примере аланина, изоэлектрическая точка у нейтральных аминокислот не равна 7, а лежит в интервале 5,5 – 6,3.

Основные аминокислоты содержат в радикале R дополнительный основный центр. К ним относятся лизин, гистидин и аргинин. В кислой среде они существуют в виде дикатиона и являются трехосновными кислотами. Изоэлектрическая точка основных аминокислот, как видно на примере лизина, лежит в области рН выше 7.

Кислые аминокислоты содержат в радикале R дополнительный кислотный центр. К ним относятся аспаргиновая и глутаминовая кислоты. В кислой среде они существуют в виде катиона и являются трехосновными кислотами. Изоэлектрическая точка этих аминокислот лежит в области рН много ниже 7.

Тирозин и цистеин содержат в боковых радикалах слабые кислотные центры, способные к ионизации при высоких значениях рН.

Важное значение имеет тот факт, что при физиологическом значении рН (

7) ни одна аминокислота не находится в изоэлектрической точке. В организме все аминокислоты ионизированы, что обеспечивает им хорошую растворимость в воде.

Различие в кислотно-основных свойствах используется для разделения аминокислот методом электрофореза и ионообменной хроматографии. При данном значении рН разные аминокислоты могут иметь разный по величине и знаку электрический заряд. Например, при рН6 лизин имеет заряд +1 и движется к катоду, аспаргиновая кислота имеет заряд –1 и перемещается к аноду, а аланин находится в изоэлектрической точке и не перемещается в электрическом поле. Таким образом при рН6 они могут быть разделены с помощью электрофореза.

Для разделения аминокислот методом ионообменной хроматографии используют катионообменные смолы (сульфированный полистирол). Процесс ведут в кислой среде, когда аминокислоты находятся катионной форме.

Скорость продвижения аминокислот по хроматографической колонке зависит от силы их электростатических и гидрофобных взаимодействий со смолой. Наиболее прочно связываются со смолой основные аминокислоты, имеющие наибольший положительный заряд, наименее прочно – кислые аминокислоты. Наибольшим гидрофобным связыванием со смолой обладают аминокислоты с неполярными боковыми радикалами, особенно ароматическими. Таким образом, порядок элюирования аминокислот следующий. Легче других элюируются кислые аминокислоты (Asp и Glu), следом за ними идут аминокислоты, содержащие полярные неионогенные группы (Ser, Thr, Asn, Gln), затем из колонки вымываются аминокислоты с неполярными боковыми радикалами (Phe, Trp, Ile и др.) и в последнюю очередь элюируются основные аминокислоты (His, Lys, Arg).

Петиды – это полиамиды, построенные из a -аминокислот. По числу аминокислотных остатков в молекуле пептида различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, называют олигопептидами, более 10 аминокислотных остатков – полипептидами. Природные полипептиды, включающие более 100 аминокислотных остатков, называют белками.

4.1. Строение пептидов

Формально пептиды можно рассматривать как продукты поликонденсации аминокислот.

Аминокислотные остатки в пептиде связаны амидными (пептидными) связями. Один конец цепи, на котором находится аминокислота со свободной аминогруппой, называют N-концом. Другой конец, на котором находится аминокислота со свободной карбоксильной группой, называют С-концом. Пептиды принято записывать и называть, начиная с N-конца.

Название пептида строят на основе тривиальных названий, входящих в его состав аминокислотных остатков, которые перечисляют, начиная с N-конца. При этом в названиях всех аминокислот за исключением С-концевой суффикс “ин” заменяют на суффикс “ил”. Для сокращенного обозначения пептидов используют трехбуквенные обозначения входящих в его состав аминокислот.

Пептид характеризуется аминокислотным составом и аминокислотной последовательностью.

Аминокислотный состав пептида может быть установлен путем полного гидролиза пептида (расщепления до аминокислот) с последующим качественным и количественным анализом образовавшихся аминокислот методом ионобменной хроматографии или ГЖХ-анализом сложных эфиров аминокислот. Полный гидролиз пептидов проводят в кислой среде при кипячении их с 6н. HCl.

Одному и тому же аминокислотному составу отвечает несколько пептидов. Так, из 2-х разных аминокислот может быть построено 2 дипептида, из трех разных аминокислот – 6 трипептидов, из n разных аминокислот n! пептидов одинакового состава. Например, составу Gly:Ala:Val=1:1:1 отвечают следующие 6 трипептидов.

Gly-Ala-Val Gly- Val-Ala Val-Gly-Ala Val-Ala-Gly Ala-Gly-Val Ala-Val-Glu

Таким образом, для полной характеристики пептида необходимо знать его аминокислотный состав и аминокислотную последовательность.

4.2. Определение аминокислотной последовательности

Для определения аминокислотной последовательности используют комбинацию двух методов: определение концевых аминокислот и частичный гидролиз.

Определение N-концевых аминокислот.

Метод Сегнера. Пептид обрабатывают 2,4-динитрофтробензолом (ДНФБ), а затем полностью гидролизуют. Из гидролизата выделяют и идентифицируют ДНФ-производное N-концевой аминокислоты.

Метод Эдмана состоит во взаимодействии N-концевой аминокислоты с фенилизотиоцианатом в щелочной среде. При дальнейшей обработке слабой кислотой без нагревания происходит отщепление от цепи “меченой” концевой аминокислоты в виде фенилгидантоинового (ФТГ) производного.

Преимущество этого метода состоит в том, что при отщеплении N-концевой аминокислоты пептид не разрушается и операцию по отщеплению можно повторять. Метод Эдмана используют в автоматическом приборе – секвенаторе, с помощью которого можно осуществить 40 – 50 стадий отщепления, идентифицируя полученные на каждой стадии ФТГ-производные методом газожидкостной хроматографии.

Частичный гидролиз полипептидов

При частичном гидролизе пептиды расщепляются с образованием более коротких цепей. Частичный гидролиз проводят с помощью ферментов, которые гидролизуют пептидные связи избирательно, например, только с N-конца (аминопептидазы) или только с С-конца (карбоксипептидазы). Существуют ферменты, расщепляющие пептидные связи только между определенными аминокислотами. Меняя условия гидролиза, можно разбить пептид на различные фрагменты, которые перекрываются по составляющим их аминокислотным остаткам. Анализ продуктов частичного гидролиза позволяет воссоздать структуру исходного пептида. Рассмотрим простейший пример установления структуры трипептида. Частичный гидролиз по двум разным направлениям трипептида неизвестного строения дает продукты представленные на схеме.

Единственный трипептид, структура которого не противоречит продуктам частичного гидролиза – Gly-Ala-Phe.

Установление аминокислотной последовательности пептидов, содержащих несколько десятков аминокислотных остатков, – более сложная задача, которая требует комбинации различных методов.

4.3. Синтез петидов

Синтез пептида с заданной аминокислотной последовательностью – чрезвычайно сложная задача. В простейшем случае синтеза дипептида из 2-х разных аминокислот возможно образование 4-х разных продуктов.

В настоящее время разработана стратегия синтеза пептидов, основанная на использовании методов активации и защиты функциональных групп на соответствующих этапах синтеза. Процесс синтеза дипептида включает следующие стадии:

    1. защита аминогруппы N-концевой аминокислоты;
    2. активация карбоксильной группы N-концевой аминокислоты;
    3. конденсация модифицированных аминокислот
    4. снятие защитных групп
Читайте также:  Количественные показатели заполните таблицу

Таким образом, последовательно присоединяя аминокислоты, шаг за шагом наращивают цепь полипептида. Такой синтез очень длителен, трудоемок и дает низкий выход конечного продукта. Основные потери связаны с необходимостью выделения и очистки продуктов на каждой стадии.

Этих недостатков лишен используемый в настоящее время твердофазный синтез пептидов. На первой стадии защищенная по аминогруппе С-концевая аминокислота закрепляется на твердом полимерном носителе (полистироле, модифицированном введением групп –CH2Cl). После снятия защиты проводят ацилирование аминогруппы закрепленной на носителе аминокислоты другой аминокислотой, которая содержит активированную карбоксильную и защищенную аминогруппу. После снятия защиты проводят следующую стадию ацилирования. Отмывание продукта от примесей проводят прямо на носителе и лишь после окончания синтеза полипептид снимают с носителя действием бромистоводородной кислоты. Твердофазный синтез автоматизирован и проводится с помощью приборов – автоматических синтезаторов.

Методом твердофазного синтеза получено большое количество пептидов, содержащих 50 и более аминокислотных остатков, в том числе инсулин (51 аминокислотный остаток) и рибонуклеаза (124 аминокислотных остатка).

Источник

Аминокислоты

Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы –СООН и аминогруппы –NH2.

Природные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

Номенклатура аминокислот

  • Для природных α-аминокислот R-CH(NH2)COOH применяются тривиальные названия: глицин, аланин, серин и т. д.
  • По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе:
2 – Аминобутановая кислота 3-Аминобутановая кислота
  • Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.
α-Аминомасляная кислота β-Аминомасляная кислота

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой температурой плавления. Хорошо растворимы в воде, водные растворы хорошо проводят электрический ток.

Получение аминокислот

  • Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогензамещенных кислотах:

  • Восстановление нитрозамещенных карбоновых кислот (применяется для получения ароматических аминокислот):

Химические свойства аминокислот

При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:

1. Кислотно-основные свойства аминокислот

Аминокислоты — это амфотерные соединения.

Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп.

Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы -СООН, одна -NH2), лизин — щелочной (одна группа -СООН, две -NH2).

1.1. Взаимодействие с металлами и щелочами

Как кислоты (по карбоксильной группе), аминокислоты могут реагировать с металлами, щелочами, образуя соли:

1.2. Взаимодействие с кислотами

По аминогруппе аминокислоты реагируют с кислотами:

2. Взаимодействие с азотистой кислотой

Аминокислоты способны реагировать с азотистой кислотой.

Например, глицин взаимодействует с азотистой кислотой:

3. Взаимодействие с аминами

Аминокислоты способны реагировать с аминами, образуя соли или амиды.

4. Этерификация

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир:

Например, глицин взаимодействует с этиловым спиртом:

5. Декарбоксилирование

Протекает при нагревании аминокислот с щелочами или при нагревании.

Например, глицин взаимодействует с гидроксидом бария при нагревании:

Например, глицин разлагается при нагревании:

6. Межмолекулярное взаимодействие аминокислот

При взаимодействии аминокислот образуются пептиды. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

Например, г лицин реагирует с аланином с образованием дипептида (глицилаланин):

Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью.

Источник

Таблица констант диссоциации

В таблице приведены константы диссоциации неорганических кислот и оснований в водных растворах.

Константы диссоциации веществ, способных диссоциировать как по типу кислоты, так и по типу основания, приводятся соответственно в двух таблицах («Кислоты», «Основания»).

Что такое диссоциация описано в статье.

Таблица констант диссоциации кислот

Кислота Формула Т,°С Ка рКа
Азотистая (0,5 М) HNO2 18 4·10 -4 3,4
Пероксомоноосмиевая H2ОsО5 18 8·10 -1 3 12,1
Азотная HNO3 25 4,36·10 -1,64
Одовянистая H2SnО2 18 6·10 -8 17,2
Азотноватистая H2N2O2 18 2·10 -8 210 -12 7,7 11,7
Оловянная (мета) H2SnО3 25 4·10 -1 0 9,4
Азотоводородная HN3 20 2,09·10 -5 4,68
Пероксодифосфорная H4P2О8 25 6,61·10 -6 2,09·10 -8 5,18 7,68
Алюминиевая (мета) НАlO2 18 4·10 -13 12,4
25 6·10 -13 12,22
Рениевая HReО4 25 17,78 -1,25
Свинцовистая Н2РbО2 18 2·10 -16 15,7
Борная (мета) Н3ВО2 18 7,5·10 -10 9,12
Селенистая H2SeО3 25 3,5·10 -3 5 ·10 -8 2,26 7,3
Таблица 1. Константы диссоциации кислот
Кислота Формула Т,°С Ка рКа
Борная (орто) Н3ВОз 25 5,8·10 -10 9,24
20 1,8·10 13 1,6·10 -14 12,74 13,80
Селеноводородная H2Se 18 1,7·10 -4 1·10 -11 3,77 11,0
Селеновая H2SeО4 25 1·10 3 1,2·10 2 -3 1,9
Бромоводородная НВr 25 1·10 9 — 9
Селеноциановая HSeCN 25 2,19·10 -2 1,66
Бромноватая НВrO3 18 2·10 -1 0,7
Серная H24 25 1 ·10 3 1,2·10 -2 -3 1,9
Бромноватистая НВrО 25 2,06·10 -9 8,7
Сернистая H23 25 1,58·10 -2 6,3·10 -8 1,8 7,2
Ванадиевая (орто) Н3VО4 25 3,24·10 -5 1,12·10 -9 7,41·10 -2 4,49 8,95 11,13
Сероводородная H2S 25 6·10 -8 1·10 -1 4 7,2 14,0
Вольфрамовая H24 25 6,3·10 -5 4,2
Сульфаминовая NH22OH 25 9,77·10 -2 1,01
Таблица 1. Константы диссоциации кислот (продолжение)
Кислота Формула Т,°С Ка рКа
Галлиевая (орто) H3GaО3 18 5·10 -11 2·10 -12 10,3 11,7
Супероксид водорода 2 25 6,3·10 -3 2,2
Гексагидроксосурьмяная H[Sb(OH)6] 25 4·10 -5 4,4
Сурьмяная (орто) H3SbО4 18 4·10 -5 4,4
Гексацианоферрат(И) водорода (железистосинеродистая) H4[Fe(CN)6] 18 1·10 -3 3,0
25 5,6·10 -5 4,25
Сурьмянистая (мета) HSbО2 18 1·10 -11 11,0
Теллуристая H2TeО3 25 3·10 -3 2·10 -8 2,5 7,7
Германиевая (мета) H2GeО3 25 1,7·10 -9 1,9·10 -13 8,77 12,72
Телуроводородная H2Te 25 1,0·10 -3 3,0
Германиевая (орто) H4GeО4 25 1,7·10 -9 2·10 -3 8,78 12,7
Теллуровая (мета) H2TeО4 25 2,29·10 -8 7,64
18 6,46·10 -12 11,19
Гипофосфорная (дифосфорноватая) H4P2O6 25 6,31·10 -3 2,2
1,55·10 -3 5,37·10 -8 9,33·10 -11 2,81 7,27 10,03
Таблица 1. Константы диссоциации кислот (продолжение)
Кислота Формула Т,°С Ка рКа
Гидросернистая (дитионистая) H2S2O4 18 4·10 -3 2,4
Теллуровая(орто) H6TeО6 25 2· 10 -8 1,1·10 -11 1·10 -15 7,70 10,95 15
Тетраборная H2B4О7 25 10 -4 10 9 -4 -9
Димолибденовая H2Mo2О7 25 9,55·10 -6 5,02
Тетрафтороборная H[BF4] 25 2,63 · 10 3 -2,58
Дитионовая H2S2O6 25 6,3·10 -1 4,0·10 -4 0,2 3,4
Технециевая HTcО4 18 2,29·10 -1 0,64
Дифосфорная H4P2O7 18 1,4·10 -1 0,85
25 1,1·10 -2 2,1·10 -7 4,1·10 -10 1,95 6,68 9,39
Тиосерная H2S2О3 25 2,2·10 -1 2,8·10 -2 0,66 1,56
Тиоциановая (родановодородная) HSCN 18 1,4·10 -1 0,85
Дихромовая H2Cr2О7 25 2,3·10 -2 1,64
Трифосфорная H5P3O10 25 1,26·10 -1
8,13·10 -5
1,05·10 -7
1,17·10 -1 0
0,9 4,09 6,98 9,93
Иодоводородная HI 25 1·10 -11 -11
Таблица 1. Константы диссоциации кислот (продолжение)
Кислота Формула Т,°С Ка рКа
Тритиоугольная H2CS3 20 2,09·10 -3 6,03·10 -9 2,68 8,22
Йодная (орто) H56 25 3,09·10 -2 7,08·10 -9 1,51 8,15
16 2,5·10 -13 12,60
Угольная (истинная константа) H23 25 1,32·10 -4 3,88
Угольная (кажущиеся константы) H23 25 4,45·10 -7 4,69·10 -11 6,35 10,33
Йодная (мета) HIO4 25 2,3·10 -2 1,64
Фосфористая H33 25 1,6·10 -2 6,3 ·10 -7 1,80 6,2
Йодноватая HIO3 18 1,9·10 -1 0,72
25 1,7·10 -1 0,77
Фосфорная (орто) H3PO4 25 7,52·10 -3 6,31·10 -8 1,26·10 -12 2,12 7,20 11,9
Фосфорноватистая H3PO2 25 7,9·10 -2 1,1
Иодноватистая HIO 25 2,29·10 -11 10,64
Фтороводородная HF 25 6,61·10 -4 3,18
Кремниевая (орто) H4SiО4 25 2·10 -10 9,7
30 2·10 -12 1·10 -12 1·10 -12 11,7 12,0 12,0
Таблица 1. Константы диссоциации кислот (продолжение)
Кислота Формула Т,°С Ка рКа
Фтороводородная (димер) H2F2 25 2,63·10 -3 2,58
Фторофосфорная H2[PO3F] 25 2,8·10 -1 1,6·10 -5 0,55 4,80
Кремниевая (мета) H2SiО3 18 2,2·10 -10 1,6·10 -12 9,66 11,80
Хлористая HC1О2 18 5·10 -3 2,3
Ксеноновая H4XeО6 25 1·10 -2 1·10 -6 1·10 -11 2 6 11
Хлороводородная (соляная) HCl 25 1·10 7 -7
Марганцовистая H2MnО4 25 7,1·10 -11 10,15
Хлорноватистая HC1О 25 5,01·10 -8 7,3
Марганцовая HMnО4 25 2·10 2 -2,3
Хлорсульфоновая ClSO3H 20 2,69·10 10 -10,43
Молибденовая H2MoО4 18 1·10 -6 6,0
Хромовая Н2СrO4 25 1·10 3,16·10 -7 -1 6,50
Мышьяковая (орто) H3AsО4 25 5,98·10 -3 1,05·10 -7 2,22 6,98
18 3,89·10 -12 11,41
Таблица 1. Константы диссоциации кислот (продолжение)
Кислота Формула Т,°С Ка рКа
Циановодородная (синильная) HCN 25 7,9·10 -10 9,1
Циановая HCNO 18 1,2·10 — 4 3,92
Мышьяковистая (орто) H3AsО3 25 610- 10 9,2
16 1,7·10- 14 13,77
1,3,5-Триазин-2,4,6-триол H3C3N3O3 25 1,8 ·10 -7 6,75
Циклотриметафосфорная H3P3O9 25 8,91 ·10 -3 2,05
Мышьяковистая (мета) HAsО2 25 6·10 -10 9,2
Циклотетраметафосфорная H4P4O12 25 1,66· 10 -3 2,78
Пероксид водорода H2О2 30 2,63·10 -1 2 11,58
18 1·10 -2 5 25,0
Таблица 1. Константы диссоциации кислот (продолжение)

Таблица констант диссоциации оснований

Основание Формула Т,°С Кb рКb
Алюминия гидроксид Аl(ОН)3 25 1,38·10 -9 8,86
Аммиака гидрат (истинная константа) NH3 · Н2О 25 6,3·10 -5 4,20
Аммиака гидрат (кажущаяся константа) NH3 ·Н2О 25 1,79·10 -5 4,75
Бария гидроксид Ва(ОН)2 25 2,3·10 -1 0,64
Ванадия(III) гидроксид V(OH)3 25 8,3·10 -12 11,08
Галлия(III) гидроксид Ga(OH)3 18 1,6·10 -11 10,8
4· 10 -12 11,4
Гидразина гидрат N2H4H2О 25 1,2·10 -6 5,9
Гидроксиламина гидрат NH2OH · H2 О 25 9,33 · 10 -9 8,03
Железа(II) гидроксид Fe(OH)2 25 1,3·10 -4 3,89
Железа(III) гидроксид Fe(OH)3 25 1,82·10 -11 1,35·10 -12 10,74 11,87
Кадмия(II) гидроксид Cd(OH)2 30 5,0·10 -3 2,30
Кальция гидроксид Ca(OH)2 25 4,3 · 10 -2 1,37
Кобальта(II) гидроксид Co(OH)2 25 4·10 -5 4,4
Лантана(Ш) гидроксид La(OH)3 25 5,0·10 -4 3,30
Лития гидроксид LiOH 25 6,75·10 -1 0,17
Магния гидроксид Mg(OH)2 25 2,5·10 -3 2,60
Марганца(II) гидроксид Mn(OH)2 30 5,0·10 -4 3,30
Меди(II) гидроксид Сu(ОН)2 25 3,4 ·10 -7 6,47
Натрия гидроксид NaOH 25 5,9 -0,77
Никеля(II) гидроксид Ni(OH)2 30 2,5 ·10 -5 4,60
Плутония(IV) гидроксид Pu(OH)4 25 3,2 ·10 -13 12,49
Ртути(II)гидроксид Hg(OH)2 25 4,0·10 -12 5,0·10 -11 11,40 10,30
Свинца(II) гидроксид Pb(OH)2 25 9,6·10 -4 3,02
Серебра(I) гидроксид AgOH 25 1,1 ·10 -4 3,96
Скандия(III) гидроксид Sc(OH)3 25 7,6·10 -10 9,12
Стронция гидроксид Sr(OH)2 25 1,50·10 -1 0,82
Тадлия(I) гидроксид TlOH 25 >10 1 -1 0 9,70
Хрома(III) гидроксид Cr(OH)3 25 1,02 ·10 -1 0 9,99
Цинка гидроксид Zn(OH)2 25 4·10 -5 4,4
Таблица 2. Константы диссоциации оснований

Источник: Новый справочник химика и технолога. Химическое равновесие.
Свойства растворов. — СПб.: АНО НПО «Профессионал», 2004. — 998 с.

Основные разделы
Темы статей

© 2015-2020 — K-Tree.ru • Электронный учебник
По любым вопросам Вы можете связаться по почте info@k-tree.ru

Копия материалов, размещённых на данном сайте, допускается только по письменному разрешению владельцев сайта.

Источник

Константы диссоциации некоторых органических кислот

Название Формула Кa рКa
Аминоуксусная(глицин) NH2CH2COOH 1,7 10 -10 9,78
Бензойная C6H5COOH 6,6 10 -5 4,18
Валерьяновая CH3(CH3)3COOH 1,4 10 -5 4,86
Изовалерьяновая (CH3)2CHCH2COOH 1,7 10 -5 4,78
Винная С4О6Н6 9,1 10 -4 3,04
Дихлоруксусная CHC12COOH 5 10 -2 1,30
Название Формула Кa рКa
Коричная C6H5CH=CHCOOH 3,7 10 -5 4,43
Лимонная H|OOCCH2C(OH)(COOH)CH2COOH (I)8,5 10 -4 (II)1,8 10 -5 (III)4 10 -7 3,07 4,75 6,40
Малеиновая HOOCCH=CHCOOH (I)1,2 10 -2 (II)5,9 10 -7 1,92 6,23
Малоновая HOOCCH2COOH (I)1,4 10 -3 (II)2,2 10 -6 2,85 5,66
Масляная CH3CH2CH2COOH 1,5 10 -5 4,82
Миндальная C6H5CH(OH)COOH 1,4 10 -5 4,86
Молочная CH3CH(OH)COOH 1,37 10 -4 3,86
Муравьиная HCOOH 1,8 10 -4 3,75
о-нитробензойная NO2C6H4COOH 6,0 10 -3 2,22
Пикриновая HOC6H2(NO2)3 5 10 -3 2,3
Пирокатехин C6H4(OH)2(1,2) 3,6 10 -10 9,45
Пропионовая CH3CH2COOH 1,35 10 -5 4,87
Салициловая C6H4(OH)COOH 1,1 10 -3 2,97
Сульфаминовая H2NSO3H 1,05 10 -1 0,98
Сульфаниловая H2NC6H4SO3H 6,3 10 -4 3,20
Сульфосалициловая C6H3(COOH)SO3H (II)1,4 10 -3 (III)1,8 10 -12 2,86 11,74
Трихлоруксусная CC13COOH 2 10 -1 0,70
Уксусная CH3COOH 1,74 10 -5 4,76
Фенол C6H5OH 1,3 10 -10 9,90
Хлоруксусная CH2C1COOH 1,4 10 -3 2,86
Щавеливая H2C2O4 (I)5,6 10 -2 (II)5,4 10 -5 1,25 4,27
Этилендиаминтетрауксусная (CH2)6N2(COOH)4 (I)10 -2 (II)2,1 10 -3 (III)6,9 10 -7 (IV)5,5 10 -11 1,99 2,67 6,16 10,26
Яблочная HOOCCH(OH)CH2COOH (I)3,5 10 -4 (II)8,9 10 -6 3,46 5,05
Янтарная HOOCCH2CH2COOH (I)6,5 10 -5 (II)3,3 10 -6 4,19 5,48

Константа диссоциации воды

Приводятся значения термодинамической константы при нормальном атмосферном давлении (101,325кПа). В качестве стандартного состояния принята чистая вода при соответствующей температуре. В разбавленныз растворах (а(Н2О)

1) Кω приближенно равна ионному произведению воды:Кω=[Н + ][ОН —

T 0 C Kω 10 -14 -lgKω √Kω 10 -7
0,113 14,943 0,337
5 0,184 14,733 0,430
10 0,291 14,534 0,540
15 0,450 14,346 0,671
20 0,681 14,166 0,825
25 1,000 13,996 1,000
30 1,460 13,833 1,210
35 2,080 13,681 1,450
40 2,910 13,534 1,710
45 4,010 13,396 2,000
50 5,470 13,261 2,340
55 7,290 13,136 2,700
60 9,610 13,017 3,100
65 12,600 12,900 3,540
70 15,800 12,800 3,980
75 20,400 12,690 4,520
80 25,100 12,600 5,010
85 30,900 12,510 5,560
90 38,000 12,420 6,170
95 47,700 12,340 6,760
100 55,000 12,260 7,410

Давление насыщенного водяного пара в равновесии с водой.

Если газ собирают над водой, то в этом случае из показания барометра надо вычесть давление водяных паров при данной температуре: Рtв.

Величина Рв — давление паров воды при соответствующей температуре газа над водой, приведено в таблице:

Температура 0 С Двление мм.рт.ст Температура 0 С Двление мм.рт.ст
5 6,50 20 17,5
6 7,00 21 18,7
7 7,50 22 19,8
8 8,00 23 21,1
9 8,60 24 22,4
10 9,20 25 23,8
11 9,80 26 25,2
12 10,50 27 26,7
13 11,20 28 28,3
14 12,00 29 30,0
15 12,80 30 31,8
16 13,60 31 33,7
17 14,50 32 35,7
18 15,50 33 37,7
19 16,50 34 39,9

Плотность воды при различной температуре

Т 0 С ρ г/см 3
15 0,9991
16 0,9989
17 0,9988
18 0,9986
19 0,9984
20 0,9982
21 0,9980
22 0,9978
23 0,9975
24 0,9973
25 0,9970

Для пересчета плотности в единицы кг/м 3 нужно приведенные в таблице числа умножить на 10 3 .

Плотности и концентрации некоторых

Источник

Adblock
detector